Charakterisierung des Glykosylierungsmusters des murinen, neuralen Zelladhäsionsmoleküles CD24
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The cell adhesion molecule CD24 is a highly glycosylatedglycoprotein that plays important roles in the centralnervous system, the immune system and in tumor biol-ogy. Since CD24 comprises only a short protein core ofapproximately 30 amino acids and low conservationamong species, it has been proposed that the functionsof CD24 are mediated by its glycosylation pattern. Ourpresent study provides evidence that interaction of CD24with the cell adhesion molecule L1 is mediated by O-linked glycans carrying a2,3-linked sialic acid. Further-more, de-N-glycosylated CD24 was shown to promoteor inhibit neurite outgrowth of cerebellar neurons ordorsal root ganglion neurons, respectively, to the sameextent as untreated CD24. Therefore, this study isfocused on the structural elucidation of the chemicallyreleased, permethylated CD24 O-glycans by electrosprayionization ion trap mass spectrometry. Our analysesrevealed the occurrence of a diverse mixture of mucin-type and O-mannosyl glycans carrying, in part, function-ally relevant epitopes, such as 3-linked sialic acid, disialylmotifs, LeX, sialyl-LeX or HNK-1 units. Hence, our dataprovide the basis for further studies on the contributionof carbohydrate determinants to CD24-mediated biolog-ical activities.
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تاریخ انتشار 2009